摘要:通过构建重组表达质粒,诱导表达纯化麻疹病毒N蛋白.将麻疹病毒N蛋白基因片段与载体pET-32a(+)相连接,通过PCR方法扩增获得重组质粒pET-32a(+)/N,然后将重组质粒转入大肠杆菌E.coli BL21(DE3)内,并优化诱导表达时间、温度、诱导剂浓度等条件.SDS-PAGE和Western blot蛋白印迹检测表明,麻疹病毒N蛋白分子质量约为60 kD,表达产物用Ni-NTA亲和层析和DEAE纯化后,纯度达90%.
关键词:
麻疹病毒;核壳蛋白;原核表达;蛋白纯化;
论文链接:
https://kns.cnki.net/kcms/detail/detail.aspx?dbcode=CJFD&dbname=CJFDHIS2&filename=ZZQB201306009
Copyright © 河南省生物工程技术研究中心 版权所有 ICP备案:豫ICP备09035453号-2
注册地址:河南省郑州市郑东新区商务外环路12号7层3号
实验室地址:河南省郑州市郑上路81号 邮编:450001
电话:18803718896 传真:0371-67999699 技术支持:FEEDOO